De acordo com o artigo científico a ser publicado na edição de sexta-feira da revista norte-americana Science, uma equipa de cientistas liderada pelo investigador Carlos Frazão apresenta pela primeira vez a estrutura tridimensional de uma proteína fundamental para a vida de microrganismos que habitam inóspitas regiões vulcânicas.

Ao determinar esta estrutura, o investigador auxiliar do Laboratório de Cristalografia do Instituto de Tecnologia Química e Biológica (ITQB), da Universidade Nova de Lisboa, e a sua equipa descobriram como é que estes organismos conseguem transformar o enxofre elementar em enxofre biologicamente utilizável sem afectar o restante metabolismo da célula.

Dessa forma, condições que seriam insuportáveis para a maioria dos seres vivos são o ambiente ideal para algumas "archaea", seres unicelulares semelhantes a bactérias e o exemplo vivo mais próximo da vida primitiva no planeta.

O trabalho dos cientistas traduziu-se em tentar perceber de que forma é que estes microrganismos conseguiam viver em ambientes, como o das Furnas nos Açores, com temperaturas entre os 70 e os 80 graus e acidez comparável ao ácido sulfúrico.

De acordo com o artigo, na ausência de luz ou de uma fonte de carbono orgânico, estes organismos recorrem a materiais pouco usuais, caso do enxofre, como fonte de energia.

Este processo só é possível graças a uma enzima (tipo de proteína produzida por células vivas e usada como catalizador em reacções químicas), designada como SOR (Sulphur Oxigenase Reductase), que permite às "archaea" converter o enxofre inorgânico numa forma utilizável para si e para todo o ecossistema.

A enzima SOR já era conhecida pelos cientistas, uma vez que foi isolada e caracterizada pela primeira vez há mais de dez anos pelo investigador alemão Arnulf Kletzin, co-autor do artigo científico.

Posteriormente, um exaustivo estudo bioquímico, desenvolvido no Laboratório de Metaloproteínas e Bioenergética do ITQB, determinou que a SOR é uma metaloproteína (contém ferro no seu interior) envolvida numa reacção até aqui desconhecida na química do enxofre.

Assim, os cientistas perceberam que para compreender como é que a SOR utiliza o enxofre era necessário conhecer a sua estrutura.

Através de uma técnica conhecida como cristalografia de raios-X, que permite ver as proteínas, os cientistas conseguiram obter o modelo tridimensional da estrutura da SOR.

Esta enzima revelou-se uma grande esfera oca, formada por 24 unidades, com canais que ligam o exterior ao interior da esfera.

Por simulação em computador verificou-se que uma cadeia linearizada do enxofre elementar pode percorrer aqueles canais e chegar à cavidade central para se dar a reacção química.

O próprio arranjo espacial dos aminoácidos (os tijolos das proteínas) no centro da SOR e o modo como interagem com o ferro é também original nesta proteína, e permite perceber como se dá a reacção do enxofre a nível molecular.

Segundo o estudo, a estrutura esférica da SOR funciona como uma nanocápsula, um compartimento dentro da célula, que mantém a reacção do enxofre controlada e isolada do restante metabolismo do organismo.

As proteínas ocas como a SOR podem ser uma boa estratégia para as "archaea" e bactérias que não possuem compartimentos especializados e delimitados por membranas, como acontece com os fungos, as plantas e os animais.